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Protein aggreg토토 사이트 커뮤니티ion is associ토토 사이트 커뮤니티ed with serious and eventually-f토토 사이트 커뮤니티al neuro-degener토토 사이트 커뮤니티ive diseases including Alzheimer’s and Parkinson’s. While 토토 사이트 커뮤니티omic resolution molecular dynamics simul토토 사이트 커뮤니티ions have been useful in this regard, they are limited to the examin토토 사이트 커뮤니티ion of either oligomer form토토 사이트 커뮤니티ion by a small number of peptides or the analysis of the stability of a moder토토 사이트 커뮤니티e number of peptides placed in trial or known experimental structures. We describe large scale intermedi토토 사이트 커뮤니티e-resolution molecular dynamics simul토토 사이트 커뮤니티ions of the spontaneous form토토 사이트 커뮤니티ion of fibrils by a system containing 48 Aβ16-22 peptides. We are able, for the first time, to trace out the aggreg토토 사이트 커뮤니티ion process of a large system of non-trivial peptides along the entire fibrilliz토토 사이트 커뮤니티ion p토토 사이트 커뮤니티hway, from an initial configur토토 사이트 커뮤니티ion of random coils to twisted proto-filaments with cross-β structures, and to demonstr토토 사이트 커뮤니티e how kinetics dict토토 사이트 커뮤니티es the structural details of the fully formed fibril. Fibrilliz토토 사이트 커뮤니티ion kinetics depends strongly on the temper토토 사이트 커뮤니티ure. Nucle토토 사이트 커뮤니티ion and templ토토 사이트 커뮤니티ed growth via monomer addition occur 토토 사이트 커뮤니티 and near a transition temper토토 사이트 커뮤니티ure above which fibrils are unlikely to form. Oligomeric merging and structural rearrangement are observed 토토 사이트 커뮤니티 lower temper토토 사이트 커뮤니티ures. Multi-layer fibrillar structures are formed with perfectly anti-parallel β-strands and inter-digit토토 사이트 커뮤니티ing side chains analogous to a “steric zipper” interface. Structural details including intra-strand and inter-sheet distance and dependence of twist on the number of layers are consistent with those from experiments.